Au cours de ma thèse, j'ai étudié la famille des protéines TM9, d'abord chez Dictyostelium discoideum puis chez des cellules de mammifère. Nos résultats montrent que Phg1a, l'un des trois membres de la famille TM9 chez Dictyostelium transporte un ensemble de domaines transmembranaires (TMDs) hors du reticulum endoplasmique, et permet leur expression à la surface des cellules. Nous avons démontré que Phg1a s'associe de façon spécifique avec des TMDs riches en glycine, via des interactions intra- membranaires. Il existe quatre protéines TM9 chez les mammifères. TM9SF4, le plus proche orthologue humain de Phg1a, contrôle également le transport vers la surface de TMDs riches en glycine. Mes résultats plus récents ont montré que TM9SF4 interagit également avec des TMDs contenant un résidu chargé, et permet leur relocalisation du reticulum endoplasmique dans l'appareil de Golgi.