CYP2B6 est une enzyme responsable du métabolisme de médicaments tels que l'artémisinine (malaria), dont l'expression et l'activité dans le foie sont décrites dans la littérature comme fortement variables entre individus.Afin d'analyser cette variabilité au niveau populationnel, nous avons développé un script qui reconstitue la diversité des séquences CYP2B6 de 14 échantillons de populations humaines provenant du projet 1000 Genomes.Les résultats montrent principalement la présence de deux haplotypes, dont un défini par une mutation non-synonyme exonique également polymorphe chez le chimpanzé, ce qui suggère qu'elle serait apparue avant la divergence entre l'humain et le chimpanzé. L'enzyme présente 93% d'homologie avec le chimpanzé, et la diversité du gène chez les humains semble avoir été façonnée par l'histoire du peuplement, en particulier par la ou les expansions en Eurasie à partir de l'Afrique. Enfin, une mutation non-synonyme majeure, rapportée dans la littérature, n'est pas détectée dans nos échantillons de populations humaines.