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Title

p23/Sba1p protects against Hsp90 inhibitors

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Defense Thèse de doctorat : Univ. Genève, 2008 - Sc. 4006 - 2008/04/25
Abstract La chaperonne moléculaire Hsp90 est essentielle chez les eukaryotes. Hsp90 assiste différentes protéines cellulaires, agissant en complexe avec des co-chaperonnes spécifiques. Les fonctions in vivo de la co-chaperonne p23 et ses relations structure-fonction restent peu connues. Le gene SBA1, codant l'orthologue de p23 chez Saccharomyces cerevisiae, n'est pas essentiel. Nous avons démontré qu'en absence de p23/Sba1p, la levure et les cellules de mammifère sont hypersensibles aux inhibituers de Hsp90. Cette fonction protectrice de Sba1p dépend de sa capacité à lier Hsp90, à bloquer son activité ATPase et sa liaison aux inhibiteurs, mais ne met pas en jeu son activité de chaperonne moléculaire indépendante de Hsp90. L'analyse structure-fonction suggère que p23/Sba1 subit d'importants réarrangements structuraux après liaison à Hsp90. L'importance de la surface d'interaction entre p23/Sba1p et Hsp90 pourrait contribuer à préserver une fontion protectrice dans un environnement où les composés inhibiteurs de Hsp90 peuvent être produits par divers microorganismes.
Keywords P23Sba1RadicicolChaperone geldanamycin17-AAG17-DMAGCancer
Identifiers
URN: urn:nbn:ch:unige-6293
Note Contient un article de l'auteur publié dans la presse professionnelle
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Structures
Citation
(ISO format)
FORAFONOV, Fedor. p23/Sba1p protects against Hsp90 inhibitors. Université de Genève. Thèse, 2008. https://archive-ouverte.unige.ch/unige:629

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Deposited on : 2008-12-03

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