La chaperonne moléculaire Hsp90 est essentielle chez les eukaryotes. Hsp90 assiste différentes protéines cellulaires, agissant en complexe avec des co-chaperonnes spécifiques. Les fonctions in vivo de la co-chaperonne p23 et ses relations structure-fonction restent peu connues. Le gene SBA1, codant l'orthologue de p23 chez Saccharomyces cerevisiae, n'est pas essentiel. Nous avons démontré qu'en absence de p23/Sba1p, la levure et les cellules de mammifère sont hypersensibles aux inhibituers de Hsp90. Cette fonction protectrice de Sba1p dépend de sa capacité à lier Hsp90, à bloquer son activité ATPase et sa liaison aux inhibiteurs, mais ne met pas en jeu son activité de chaperonne moléculaire indépendante de Hsp90. L'analyse structure-fonction suggère que p23/Sba1 subit d'importants réarrangements structuraux après liaison à Hsp90. L'importance de la surface d'interaction entre p23/Sba1p et Hsp90 pourrait contribuer à préserver une fontion protectrice dans un environnement où les composés inhibiteurs de Hsp90 peuvent être produits par divers microorganismes.