Les bases à longues chaines sont des intermédiaires métaboliques de la voie de synthèse des sphingolipides. Elles sont impliquées dans diverses fonctions cellulaires et la perturbation de leur niveau peut être la source de diverses pathologies ; ce qui suppose une régulation fine de ces niveaux dans la cellule. Chez les mammifères, la sphingosine-1-phosphate lyase est l'enzyme-clé pour contrôler le niveau des bases à longues chaînes. Hautement conservée à travers l'évolution, son homologue chez la levure, Dpl1p, est l'enzyme modèle pour découvrir les caractéristiques structurales essentielles à sa fonction. Notre étude a permis d'identifier les résidus-clé du site actif de Dpl1p, et de découvrir que la fonction de Dpl1p dépend de sa capacité à s'homo-oligomériser via son domaine transmembranaire. De plus, Dpl1p est régulée post-traductionnellement par la kinase Pkh2p. Notre travail a ainsi contribué à une meilleure connaissance de la régulation par Dpl1p des bases à longues chaînes.