L'érythropoïétine (EPO) est une hormone de 34 kDa qui régule la production et la différentiation des globules rouges. Elle interagit avec le récepteur à l'EPO (EPOR) afin de transmettre à la cellule l'information nécessaire à sa survie et à sa croissance. L'EPO recombinante est utilisée en clinique pour le traitement de l'anémie et plusieurs protéines dérivées ont été synthétisés afin d'augmenter l'efficacité du traitement. En 1996, un peptide de 20 acide aminés, EMP pour "EPO mimetic peptide", dont la séquence n'a rien de semblable avec celle de l'EPO à démontré la capacité d'activer l'EPOR en interagissant sur le même site que l'EPO. Sa faible activité initiale a pu être amplifiée jusqu'à 1000 fois en reliant les extrémités de 2 peptides, soit par un long polymère ou par un court segment peptidique. Un autre peptide, ERP pour "EPOR-derived peptide", possède lui aussi la capacité d'activer le récepteur de l'EPO, mais en interagissant avec un différent site sur le récepteur. Il a démontré une grande synergie avec l'EPO humaine lors d'expériences sur des souris.