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Title

Caractérisation des enzymes de la voie supérieure du plasmide tol de Pseudomonas putida catalysant la transformation du xylène en acide méthyl-benzoïque
Author
Shaw, Jeffrey Paoletti
Directors
Deshusses, Jacques
Harayama, Shigeaki
Defense Thèse de doctorat : Univ. Genève, 1992 - Sc. 2563 - 1992/10/26
Abstract Ce travail a permis la purification et la caractérisation des trois enzymes responsables de l'oxydation du toluène en acide benzoïque codées par le plasmide TOL de "Pseudomonas putida" mt-2. La première enzyme, la xylène monooxygénase, est composée de deux sous-unités: une sous-unité, qui est une protéine membranaire, catalyse l'oxydation d'un groupe méthyle du toluène, tandis que l'autre sous-unité, issue d'une fusion entre une ferrédoxine et une ferrédoxine-NADPH reductase, fournit les électrons vers le site actif de la première sous-unité. La deuxième enzyme catalyse l'oxydation de l'alcool benzylique, produit par la première enzyme, en benzaldéhyde. Cet alcool déshydrogénase, bien que semblable à d'autres alcools déshydrogénases, a une spécificité pour le substrat et un mécanisme différent. La dernière enzyme de cette voie, similaire aux aldéhydes déshydrogénases classiques, oxyde le benzaldéhyde en acide benzoïque. Ce travail ouvre la voie à d'autres études permettant de modifier la spécificité de la bactérie pour des substrats aromatiques.
Identifiers
Full text
Thesis (12.4 MB) - document accessible for UNIGE members only Limited access to UNIGE (until 2092-06-12)
Structures
Faculté des sciences / Section de chimie et biochimie / Département de biochimie
Citation
(ISO format) 		SHAW, Jeffrey Paoletti. Caractérisation des enzymes de la voie supérieure du plasmide tol de Pseudomonas putida catalysant la transformation du xylène en acide méthyl-benzoïque. Université de Genève. Thèse, 1992. doi: 10.13097/archive-ouverte/unige:105364 https://archive-ouverte.unige.ch/unige:105364

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Deposited on : 2018-06-12

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