en
Doctoral thesis
French

Caractérisation des enzymes de la voie supérieure du plasmide tol de Pseudomonas putida catalysant la transformation du xylène en acide méthyl-benzoïque

Defense date1992-10-26
Abstract

Ce travail a permis la purification et la caractérisation des trois enzymes responsables de l'oxydation du toluène en acide benzoïque codées par le plasmide TOL de "Pseudomonas putida" mt-2. La première enzyme, la xylène monooxygénase, est composée de deux sous-unités: une sous-unité, qui est une protéine membranaire, catalyse l'oxydation d'un groupe méthyle du toluène, tandis que l'autre sous-unité, issue d'une fusion entre une ferrédoxine et une ferrédoxine-NADPH reductase, fournit les électrons vers le site actif de la première sous-unité. La deuxième enzyme catalyse l'oxydation de l'alcool benzylique, produit par la première enzyme, en benzaldéhyde. Cet alcool déshydrogénase, bien que semblable à d'autres alcools déshydrogénases, a une spécificité pour le substrat et un mécanisme différent. La dernière enzyme de cette voie, similaire aux aldéhydes déshydrogénases classiques, oxyde le benzaldéhyde en acide benzoïque. Ce travail ouvre la voie à d'autres études permettant de modifier la spécificité de la bactérie pour des substrats aromatiques.

fre
Citation (ISO format)
SHAW, Jeffrey Paoletti. Caractérisation des enzymes de la voie supérieure du plasmide tol de Pseudomonas putida catalysant la transformation du xylène en acide méthyl-benzoïque. 1992. doi: 10.13097/archive-ouverte/unige:105364
Main files (1)
Thesis
accessLevelRestrictedaccessLevelPublic 06/12/2092
Identifiers
438views
0downloads

Technical informations

Creation06/12/2018 12:34:00 PM
First validation06/12/2018 12:34:00 PM
Update time03/15/2023 8:19:46 AM
Status update03/15/2023 8:19:46 AM
Last indexation01/29/2024 9:30:10 PM
All rights reserved by Archive ouverte UNIGE and the University of GenevaunigeBlack