Ce travail a permis la purification et la caractérisation des trois enzymes responsables de l'oxydation du toluène en acide benzoïque codées par le plasmide TOL de "Pseudomonas putida" mt-2. La première enzyme, la xylène monooxygénase, est composée de deux sous-unités: une sous-unité, qui est une protéine membranaire, catalyse l'oxydation d'un groupe méthyle du toluène, tandis que l'autre sous-unité, issue d'une fusion entre une ferrédoxine et une ferrédoxine-NADPH reductase, fournit les électrons vers le site actif de la première sous-unité. La deuxième enzyme catalyse l'oxydation de l'alcool benzylique, produit par la première enzyme, en benzaldéhyde. Cet alcool déshydrogénase, bien que semblable à d'autres alcools déshydrogénases, a une spécificité pour le substrat et un mécanisme différent. La dernière enzyme de cette voie, similaire aux aldéhydes déshydrogénases classiques, oxyde le benzaldéhyde en acide benzoïque. Ce travail ouvre la voie à d'autres études permettant de modifier la spécificité de la bactérie pour des substrats aromatiques.