Caractérisation des enzymes de la voie supérieure du plasmide tol de Pseudomonas putida catalysant la transformation du xylène en acide méthyl-benzoïque

Diplôme Thèse Caractérisation des enzymes de la voie supérieure du plasmide tol de Pseudomonas putida catalysant la transformation du xylène en acide méthyl-benzoïque fre 1992-10-26 author Shaw Jeffrey Paoletti 23885 director Deshusses Jacques 24866 director Harayama Shigeaki 10.13097/archive-ouverte/unige:105364 Sc. 2563 Ce travail a permis la purification et la caractérisation des trois enzymes responsables de l'oxydation du toluène en acide benzoïque codées par le plasmide TOL de "Pseudomonas putida" mt-2. La première enzyme, la xylène monooxygénase, est composée de deux sous-unités: une sous-unité, qui est une protéine membranaire, catalyse l'oxydation d'un groupe méthyle du toluène, tandis que l'autre sous-unité, issue d'une fusion entre une ferrédoxine et une ferrédoxine-NADPH reductase, fournit les électrons vers le site actif de la première sous-unité. La deuxième enzyme catalyse l'oxydation de l'alcool benzylique, produit par la première enzyme, en benzaldéhyde. Cet alcool déshydrogénase, bien que semblable à d'autres alcools déshydrogénases, a une spécificité pour le substrat et un mécanisme différent. La dernière enzyme de cette voie, similaire aux aldéhydes déshydrogénases classiques, oxyde le benzaldéhyde en acide benzoïque. Ce travail ouvre la voie à d'autres études permettant de modifier la spécificité de la bactérie pour des substrats aromatiques. Dewey 540 39 Département de biochimie 144 false 4ed39fc8-a4ae-4886-a5ec-86a4f3475e28 Thesis Public These_Shaw_1992.pdf 12973597 application/pdf Restricted 2092-06-12 embargoedAccess Faculté des sciences / Section de chimie et biochimie / Département de biochimie

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Caractérisation des enzymes de la voie supérieure du plasmide tol de Pseudomonas putida catalysant la transformation du xylène en acide méthyl-benzoïque				1992	583	0

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Shaw, Jeffrey Paoletti