La choline acéthyltransférase (ChAT) catalyse la biosynthèse du neurotransmetteur acétylcholine. Outre sa forme soluble, hydrophile, nous avons démontré l'existence d'une forme membranaire, amphiphile, de la ChAT dans la tête de Drosophile. Les taux d'enzyme membranaire augmentent au cours du développement. Nous avons cloné un ADNc complet (4.2 kb) codant pour la ChAT de Drosophile. Les ovocytes de Xenope injectés expriment une activité amphiphile. L'activité amphiphile n'est pas enrichie dans les membranes. La ChAT amphiphile native et recombinante sont moins sensibles à l'inhibition par l'acetylcholine ainsi qu'à la dénaturation thermique. Des fibroblastes et des neuroblastomes transfectés de façon stable expriment une activité amphiphile. Il semble que la ChAT amphiphile ne soit enrichie que dans les membranes de cellules d'origine nerveuse. Nous avons produit un anticorps contre une protéine de fusion couvrant la partie C-terminale de la ChAT. Cet anticorps reconnait la protéine précurseur de l'enzyme de Drosophile à 75 kDa.