Formes soluble et membranaire de la choline acétyltransférase chez la mouche "Drosophila melanogaster"

Diplôme Thèse Formes soluble et membranaire de la choline acétyltransférase chez la mouche "Drosophila melanogaster" fre 1994-03-31 author Salem Natalie 24176 director Dunant Yves 25134 director Eder Lorenza 25560 director Ballivet Marc 24708 10.13097/archive-ouverte/unige:104643 Sc. 2669 La choline acéthyltransférase (ChAT) catalyse la biosynthèse du neurotransmetteur acétylcholine. Outre sa forme soluble, hydrophile, nous avons démontré l'existence d'une forme membranaire, amphiphile, de la ChAT dans la tête de Drosophile. Les taux d'enzyme membranaire augmentent au cours du développement. Nous avons cloné un ADNc complet (4.2 kb) codant pour la ChAT de Drosophile. Les ovocytes de Xenope injectés expriment une activité amphiphile. L'activité amphiphile n'est pas enrichie dans les membranes. La ChAT amphiphile native et recombinante sont moins sensibles à l'inhibition par l'acetylcholine ainsi qu'à la dénaturation thermique. Des fibroblastes et des neuroblastomes transfectés de façon stable expriment une activité amphiphile. Il semble que la ChAT amphiphile ne soit enrichie que dans les membranes de cellules d'origine nerveuse. Nous avons produit un anticorps contre une protéine de fusion couvrant la partie C-terminale de la ChAT. Cet anticorps reconnait la protéine précurseur de l'enzyme de Drosophile à 75 kDa. Choline-acétyltransférase Drosophila melanogaster Dewey 540 Dewey 617 39 Département de biochimie 144 63 Département d'anesthésiologie, pharmacologie, soins intensifs et urgences 229 false 032ed490-3305-4d3c-a30e-3f3a2d489daa Thesis Public These_Salem_1994.pdf 7923229 application/pdf openAccess Faculté des sciences / Section de chimie et biochimie / Département de biochimie Faculté de médecine / Section de médecine clinique / Département d'anesthésiologie, pharmacologie, soins intensifs et urgences

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Formes soluble et membranaire de la choline acétyltransférase chez la mouche "Drosophila melanogaster"				1994	525	174

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