Ce travail a permis de mettre en évidence les propriétés physicochimiques clé influençant l'administration transdermique des peptides par ionophorèse. L'étude in vitro du transport d'une série de tripeptides dérivés de la structure des analogues de la gonadolibérine (LHRH) et de la somatostatine a montré qu'en plus du volume des régions hydrophobes, leur répartition localisée au sein de la molécule est défavorable au transport, notamment en favorisant l'inhibition de l'électroomose, mécanisme de transport de la ionophorèse. Cette inhibition fut également observée lors de l'évaluation de la faisabilité de l'administration ionophorétique du vapréotide (analogue de la somatostatine) et de la triptoréline (analogue de la LHRH). Alors que le vapréotide s'est avéré être un mauvais candidat en raison d'une forte susceptibilité enzymatique cumulée à une très forte inhibition exercée, des flux raisonnables de triptoréline ont été mesurés, indiquant que la ionophorèse pourrait offrir une intéressante alternative aux formes invasives actuellement disponibles.