La découverte de l'aquaporine-1 (AQP1) et la description de sa structure à haute résolution ont permis de mieux comprendre comment les molécules d'eau passent à travers les membranes biologiques. Les protéines de la famille des aquaporines ont des propriétés uniques alliant une grande capacité de transport d'eau à une sélectivité capable de bloquer le passage d'ions, en particulier de protons. Plus de 200 aquaporines ont été identifiées chez les plantes, les microbes, les invertébrés, les vertébrés et au moins 11 (AQP0-AQP10) ont été localisées dans pratiquement tous les organes et systèmes des mammifères. L'AQP2 est responsable de l'effet antidiurétique de la vasopressine suite à sa translocation, induite par cette hormone, vers la membrane apicale des cellules claires du tube collecteur du rein. Le travail expérimental de cette thèse a mis en évidence des changements de perméabilité à l'eau d'épithéliums d'amphibien vraisemblablement dus à des phénomènes d'ouverture/fermeture d'aquaporines de type AQP2. L'impressionnante masse de travaux sur les aquaporines de ces dernières années, a conduit à une compréhension nouvelle de la physiologie et de la physiopathologie de l'osmorégulation, ainsi que des phénomènes de transport d'eau impliqués dans des situations telles que l'oedème cérébral.