La nitrogénase est une enzyme présente dans certaines familles d’archées et bactéries et possède la capacité unique dans le monde vivant de fixer le diazote présent dans l’atmosphère. Cette fixation du diazote consiste dans le cas de la nitrogénase à réduire la triple liaison qui lie les deux atomes d’azote afin de former des molécules d’ammoniaque, qui contiennent à leur tour de l’azote qui sera accessible à la grande majorité des organismes vivants qui ne possèdent pas la faculté de fixer eux-mêmes leur azote et doivent donc se nourrir de composés azotés préalablement fixés.

La nitrogénase est une enzyme composée elle-même de deux protéines. La protéine à fer possède le rôle de réductase et transfère des électrons vers la protéine métal-fer (métal : molybdène, vanadium, fer) qui elle va catalyser la réaction de réduction du diazote en ammoniaque. Cette protéine métal-fer possède une symétrie de type C₂ et peut être considérée comme deux moitiés, toutes 2 possédants une chaîne de transfert d’électron menant à un centre actif. Les deux moitiés sont capables de fixer l’azote, ce qui soulève la possibilité d’une communication et d’une coopérativité entre ces deux moitiés. Cette thèse a pour objectif d’explorer différentes manières d’exprimer la nitrogénase afin de pouvoir obtenir des protéines mutantes et asymétriques afin de pouvoir étudier le mécanisme et la coopérativité de la protéine métal-fer.