Les serpines constituent une famille de protéines très conservée. Elles agissent le plus souvent comme inhibiteurs de sérine protéases et contrôlent la protéolyse intervenant dans de nombreux processus intra- et extra-cellulaires. Le but de ce travail a consisté à rechercher de nouvelles serpines à réactivité tryptique dans deux modèles animaux, la drosophile et la souris. Dans un premier temps, nous avons identifié, caractérisé et purifié la serpine Spn5 à partir d'embryons de drosophile, et nous avons déterminé la structure du gène et de l'ARNm correspondant. L'étude de la fonction de Spn5 par ARN interférence a révélé un rôle important de cette serpine dans le processus de dépliement des ailes après éclosion. Chez la souris, la serpine Spi3/Serpinb6, le plus proche homologue d Spn5, est exprimée dans de nombreux tissus. Nous avons étudié de manière détaillée l'expression des membres de la famille Serpinb6 dans les gonades adultes et embryonnaires de souris.