Les HSPs (heat schock proteines) sont des protéines intracellulaires solubles, présentes naturellement en grande quantité. La HSP90 est localisée dans le cytosol mais elle a aussi une fonction dans le noyau cellulaire. Elle est indispensable à la vie cellulaire et permet aux protéines de réaliser l'essentiel de leurs fonctions structurelles dans la cellule. Elle a un rôle principal pendant la croissance cellulaire, plus particulièrement dans la régulation et la signalisation du cycle cellulaire. Elle représente 1 - 2% de l'ensemble des protéines et leur quantité augmente jusqu' à 4-6% lors du stress. Dans les cellules tumorales, la HSP90 est exprimée avec un taux 2 à 10 fois plus élevé que dans les cellules normales. La HSP90 régule la fonction et la stabilité de certaines oncoprotéines mutantes favorisant la croissance tumorale. La HSP105 est localisée dans le cytoplasme et dans le noyau cellulaire. Son rôle dans la cellule non stressée n'est pas encore clairement déterminé. Quelques études ont montré qu'elle avait un rôle dans la régulation de l'apoptose et elle fonctionne également comme chaperon moléculaire pour certaines protéines intervenant dans le processus de carcinogenèse (oncoproteines) comme pour la p53 mutant essentielle pour la régulation négative du cycle cellulaire et la régulation de l'apoptose. Le mécanisme de fonctionnement de la HSP105 et son rôle dans le cancer ne sont pas encore bien établis. L'objectif de cette étude était d'explorer l'expression de la HSP90 et de la HSP105 dans 70 cas de carcinome épidermoïde de la cavité buccale et de rechercher, grâce à l'analyse immunohistochimique, une éventuelle relation entre l'expression de la HSP90 et de la HSP105, et certains paramètres tumoraux (classification TNM, différentiation histopathologique du carcinome, durée de la survie des patients).