L'extraction de différentes quantités de protéines du chloroplaste de l'épinard dans une phase organique sous forme de complexes protéines-phospholipides est dépendante du solvant utilisé. Plus de 50% des protéines de la phase organique sédimentent à des basses vitesses de centrifugation. Les macrocomplexes séchés de cette fraction lourde forment des liposomes après réhydratation et montrent une activité ATPasique identique à celle de l'enzyme dans les chloroplastes. Chlb est concentrée dans cette fraction et la proportion de protéine/chlorophylle est considérablement augmentée. Cette procédure facilitera probablement des études sur les complexes d'antennes contenant de la Chl a et b. L'activité de l'ATPase du chloroplaste est mesurée directement dans un environnement apolaire (détergent - octane - hexanol). Cette activité vaut 25% de celle trouvée dans un milieu entièrement aqueux et montre une forte dépendance en fonction du contenu en eau. Ce système où l'eau est limitante devrait permettre d'étudier des aspects du processus catalytique et de mieux comprendre les phénomènes d'activation qui ont lieu dans différentes conditions dans un milieu totalement aqueux.