La protéine La (48 kDa), cible d'anticorps dans les maladies autoimmunes telles le Lupus érythémateux ou le syndrome de Sjörgen, s'associe avec l'extrémité 3' riche en résidus uridines des transcrits primaires synthétisés par l'ARN polymérase III (Pol III). Cette protéine a été impliquée à la fois dans la terminaison de la synthèse et dans le relâchement des ARNs naissants. En éliminant la protéine La d'un extrait cellulaire S-100 à l'aide d'anticorps spécifiques, nous avons montré que La n'est pas le facteur de terminaison de la transcription par Pol III. Nos résultats suggèrent plutôt que La protège les ARNs précurseurs d'une dégradation 3' exonucléasique. Nous avons cloné chez "Saccaromyces cerevisiae", le gène LAH1 (non essentiel à la viabilité cellulaire) qui code la protéine Lah1 homologue à La. Les anticorps anti-La dirigés contre la protéine de "Xenopus" ne réagissent pas avec Lah1. Cependant, ils détectent une telle activité dans les extraits bruts de levure suggérant que d'autres homologues de La pourraient exister chez la levure.