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Title

NOX5, a calcium-regulated NADPH oxydase : biochemical and biophysical characterization

Author
Directors
Defense Thèse de doctorat : Univ. Genève, 2008 - 4008 - 2008/08/21
Abstract Les formes réactives de l'oxygène (FRO) sont des médiateurs importants impliqués dans un grand nombre de processus physiologiques et pathologiques. Les NADPH oxydases (NOX) sont des enzymes spécialisées dans la production des FRO. La première NOX mise en évidence et la mieux étudiée est la NADPH oxydase de phagocytes (NOX2), composée d'un complexe catalytique transmembranaire, gp91phox et p22phox et de quatre sous unités cytosoliques régulatrices, p47phox, p67phox, p40phox et Rac2. La NOX2 est impliquée dans l'immunité innée. Récemment, six homologues de la NOX2 ont été identifiés dans diffèrents tissus et organes: NOX1, NOX3, NOX4, NOX5, DUOX1 et DUOX2. Toutes ces enzymes ont en commun un long domaine C-terminal qui contient les sites d'interaction pour le NADPH et le FAD et six hélices transmembranaires qui contiennent les sites d'ancrage pour deux hèmes. NOX5 contient en plus un long domaine N-terminal régulateur composé de trois sites de type "EF-hand " liant le Ca2+. DUOX1 et DUOX2 contiennent dans leur domaine N-terminal deux motifs EF-hand, une hélice transmembranaire supplémentaire et un domaine peroxydase extracellulaire. Cette étude porte sur la NADPH oxydase 5 (NOX5).
Keywords NADP-oxidoseSuperoxideNox familyCalciumCalmodulin
Identifiers
URN: urn:nbn:ch:unige-6874
Full text
Thesis - public document Free access
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(ISO format)
TIRONE, Fabiana. NOX5, a calcium-regulated NADPH oxydase : biochemical and biophysical characterization. Université de Genève. Thèse, 2008. https://archive-ouverte.unige.ch/unige:687

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Deposited on : 2009-02-06

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