Ce travail a pour objectif l'étude du rôle de la gelsoline lors de la formation du syncytiotrophoblaste (STB), une structure essentielle au fonctionnement du placenta. La diminution de l'expression de la gelsoline, effectuée par siRNA lors d'expériences sur les cellules BeWo, permet de supposer que cette protéine est probablement impliquée dans la fusion trophoblastique. Dans ce processus, sa fonction semble liée à la restructuration du cytosquelette d'actine, un évènement indispensable à la syncytialisation. La visualisation par immunofluorescence de l'actine et de la gelsoline, suggère que la gelsoline pourrait être associée directement à la dépolymérisation rapide de l'actine-F dans le cortex membranaire des cellules. Par ailleurs, l'immuno-marquage de la calponine-3 dans les cellules où l'expression de la gelsoline a été réduite par siRNA, laisse penser que la gelsoline pourrait également agir indirectement en empêchant la calponine-3 de s'accumuler sur l'actine-F. Ainsi, l'actine-F deviendrait disponible pour le clivage et la dépolymérisation qui s'en suit. Enfin, l'efficacité de la gelsoline sur le cytosquelette d'actine dépend de son degré d'activation. L'apparition de la forme clivée, constitutionnelement active, de la gelsoline lors de la fusion trophoblastique corrèle avec l'apparition de la forme active de la caspase-3. Par conséquent, cette dernière pourrait participer à l'efficacité de la gelsoline lors du processus. Ainsi, les résultats obtenus dans le cadre de ce travail tendent à confirmer l'hypothèse que la gelsoline pourrait jouer un rôle dans la restructuration du cytosquelette d'actine lors de la fusion trophoblastique. The aim of this work is to study gelsolin's role during the formation of syncytiotrophoblast (STB), which is an essential structure in the placenta. Reduction of gelsolin's expression, obtained after siRNA experiences on BeWo cells, shows that this protein is probably critical for actin cytoskeletal restructuration during trophoblastic fusion. Indeed, immunofluorescent labeling of gelsolin and actin shows that gelsolin seems to allow directly a rapid depolymerization of actin-F in the under-membrane cortex of cells during the syncytialization. In addition, immunofluorescent labeling of calponin-3 in cells where a siRNA against gelsolin have been used, suggests that gelsolin could act indirectly, by preventing calponin-3 accumulation on actin-F. So, actin-F could become available for cleavage and following depolymerization. Gelsolin's efficiency on actin cytoskeleton depends on its activation's level. The appearance of caspase-3's active form correlates with the clivage of gelsolin during syncytialization. Consequently, caspase-3 could contribute to make gelsolin constitutionally active and thus, could contribute to the efficiency of gelsolin during the process. Thus, the results obtained by this research tend to confirm the gelsolin's role on actin cytosqueletal restructuration during trophoblastic fusion.