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Title

Translational regulation of Elk-1 and its neuronal specific isoform, sElk-1

Author
Directors
Defense Thèse de doctorat : Univ. Genève, 2009 - Sc. 4078 - 2009/03/26
Abstract La synthèse des protéines est un processus complexe impliquant de nombreux mécanismes biologiques. En particulier, la régulation de la traduction des ARNm permet aux cellules de répondre rapidement à un stimulus extracellulaire ou à un changement dans la composition de leur environnement. Ces signaux peuvent être transmis par l'intermédiaire des récepteurs tyrosine kinases, d'intégrines, ou indirectement, via l'entrée de calcium ou de la disponibilité d'acides aminés. Il est maintenant bien connu que la plupart des voies de signalisation sont impliquées dans le contrôle de la traduction. Elles peuvent induire la phosphorylation de facteurs comme eIF4E, 4EBP1, eIF4B et la protéine ribosomale S6 et ainsi avoir un impact sur l'initiation de la traduction. Il est maintenant largement admis que la région non traduite avant (5'UTR) et après (3'UTR) la région codante, sont impliquées dans la modulation de l'expression des protéines. En effet, des éléments structurels, des sites de liaison pour des protéines ou des ARNs, ainsi que des AUGs dans le 5'UTR peuvent influencer la traduction. En outre, d'autres modes d'initiation (par exemple, les IRES) permettent d'assurer la traduction des ARNm lors de contextes cellulaires particuliers. En ce qui concerne ce dernier point, nous avons développé une technique permettant de suivre le re-recrutement polysomal suite à une courte exposition à une drogue...
Keywords Translational regulationELK-1SELK-1Signaling pathways
Identifiers
URN: urn:nbn:ch:unige-18193
Full text
Thesis (6.9 MB) - public document Free access
Structures
Research group Régulation traductionnelle dans les cellules de mammifère (631)
Citation
(ISO format)
ARAUD, Tanguy. Translational regulation of Elk-1 and its neuronal specific isoform, sElk-1. Université de Genève. Thèse, 2009. https://archive-ouverte.unige.ch/unige:1819

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Deposited on : 2009-05-28

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