Les protéines sécrétées contiennent souvent des ponts disulfures qui sont formés très rapidement "in vivo". DsbA et DsbC sont deux protéines solubles du périplasme de "Escherichia coli" qui sont impliquées dans la formation des ponts disulfures. Toutes deux possèdent un site actif comprenant deux cystéines séparées par seulement deux autres résidus. Les activités DsbA et DsbC ont été étudiées "in vitro" sur différents systèmes, notamment sur la formation des ponts disulfures dans la protéine BPTI. Nous avons caractérisé en détail, cinétiquement et à l'équilibre, la chimie inhabituelle des échanges thioldisulfures de ces deux protéines, ce qui permet d'expliquer en partie leurs activités respectives. Il est apparu que DsbA est très efficace pour introduire des ponts disulfures dans des protéines, mais ne catalyse pas leurs réarrangements. Au contraire, DsbC est une isomérase capable de réarranger des ponts disulfures. Il est proposé que ce sont leurs rôles respectifs "in vivo".